A insulina é uma hormona produzida por células especiais no pâncreas.
Quando os hidratos de carbono são ingeridos e absorvidos, a glicémia aumenta no organismo nesse momento, e as células produtoras de insulina libertam esta hormona para a corrente sanguínea. Esta libertação reduz a glicémia, enviando a glicose do sangue para o fígado, músculos e tecido adiposo, a fim de ser usada mais tarde na produção de energia. Quando a insulina é insuficiente este processo não ocorre, levando a glicémia a níveis excessivamente altos.
Em 1922 um ex-estudante de teologia chamado Frederick Banting, descobriu como extrair insulina do pâncreas de um cão. Banting injectou a insulina num menino de 14 anos chamado Leonard Thompson, cujo corpo estava tão devastado pela diabetes que ele pesava apenas 30kg. O pequeno Leonard continuou sentindo-se mal, embora o seu açúcar no sangue tenha melhorado ligeiramente. Banting refinou a fórmula da insulina e tentou novamente seis semanas mais tarde. Nesta tentativa, a condição de Leonard melhorou rapidamente. A concentração de açúcar no seu sangue caiu de 520 mg/dl para 120 mg/dl.
Em 1922 um ex-estudante de teologia chamado Frederick Banting, descobriu como extrair insulina do pâncreas de um cão. Banting injectou a insulina num menino de 14 anos chamado Leonard Thompson, cujo corpo estava tão devastado pela diabetes que ele pesava apenas 30kg. O pequeno Leonard continuou sentindo-se mal, embora o seu açúcar no sangue tenha melhorado ligeiramente. Banting refinou a fórmula da insulina e tentou novamente seis semanas mais tarde. Nesta tentativa, a condição de Leonard melhorou rapidamente. A concentração de açúcar no seu sangue caiu de 520 mg/dl para 120 mg/dl.
Em 1923, Banting e um colega, Dr John Macleod, ganharam o Prémio Nobel da Medicina pelo seu trabalho.
A produção comercial de insulina para o tratamento de diabetes começou pouco depois.
A primeira empresa a comercializar insulina para uso médico, foi em 1923 pela Eli Lilly, fundada em 1876, nos Estados Unidos.
A molécula da insulina é um polipeptídeo que possui duas cadeias A e B, ligadas por duas pontes dissulfeto entre as cadeias, estas ligam os aminoácidos A7 ao B7 e A20 ao B19. Uma terceira ponte dissulfeto na cadeia A liga os resíduos A6 e A11. Existem variações na estrutura da insulina nas diferentes espécies de mamíferos, porém as muitas substituições de aminoácidos que podem ocorrer em ambas as cadeias acabam não afectando sua actividade biológica. Essas substituições ocorrem mais frequentemente nas posições 8, 9 e 10 da cadeia A (posições não cruciais para a actividade biológica). A estrutura covalente da insulina humana é apresentada abaixo:
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